{"id":198955,"date":"2026-02-23T12:28:18","date_gmt":"2026-02-23T11:28:18","guid":{"rendered":"https:\/\/helloproject.es\/vigilancia\/descubren-un-nuevo-mecanismo-que-permite-a-las-celulas-degradar-proteinas-sin-consumir-energia\/"},"modified":"2026-02-23T12:28:18","modified_gmt":"2026-02-23T11:28:18","slug":"descubren-un-nuevo-mecanismo-que-permite-a-las-celulas-degradar-proteinas-sin-consumir-energia","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/helloproject.es\/vigilancia\/descubren-un-nuevo-mecanismo-que-permite-a-las-celulas-degradar-proteinas-sin-consumir-energia\/","title":{"rendered":"Descubren un nuevo mecanismo que permite a las c\u00e9lulas degradar prote\u00ednas sin consumir energ\u00eda"},"content":{"rendered":"

El Centro Nacional de Biotecnolog\u00eda del CSIC ha identificado, junto con la Universidad de Gotinga (Alemania), un nuevo mecanismo que permite a las c\u00e9lulas eliminar prote\u00ednas da\u00f1adas sin utilizar energ\u00eda.<\/p>\n

El trabajo, publicado en Science Advances, describe una nueva v\u00eda completamente diferente a la conocido hasta ahora. Este hallazgo abre v\u00edas a futuras terapias para evitar la acumulaci\u00f3n de prote\u00ednas defectuosas, algunas de ellas t\u00f3xicas, implicadas en enfermedades neurodegenerativas y, potencialmente, tambi\u00e9n en algunos c\u00e1nceres.<\/p>\n

Este hallazgo abre v\u00edas a futuras terapias para evitar la acumulaci\u00f3n de prote\u00ednas defectuosas, algunas de ellas t\u00f3xicas, implicadas en enfermedades neurodegenerativas y, potencialmente, tambi\u00e9n en algunos c\u00e1nceres<\/p>\n

La investigaci\u00f3n muestra c\u00f3mo se producen cambios estructurales en la m\u00e1quina celular encargada del proceso de la degradaci\u00f3n de prote\u00ednas, denominada proteasoma, sin necesidad del etiquetado que las identifique como \u201cbasura celular\u201d, considerado hasta ahora imprescindible.<\/p>\n

La\u00a0funcionalidad celular depende en gran medida del mantenimiento del equilibrio interno en la producci\u00f3n y degradaci\u00f3n de prote\u00ednas, un proceso conocido como proteostasis, que mantiene el equilibrio y la calidad de todas las prote\u00ednas de la c\u00e9lula.<\/p>\n

\u201cCuando una prote\u00edna se da\u00f1a, debe ser reparada o destruida para evitar que cause problemas. En este sistema, act\u00faan como guardianes unas mol\u00e9culas denominadas chaperonas y cochaperonas moleculares. Ambas deciden el destino de estas prote\u00ednas: si se pueden recuperar, las ayudan a plegarse para adquirir su configuraci\u00f3n en tres dimensiones. Y si no pueden ser recuperadas, las env\u00edan a la m\u00e1quina de reciclaje celular m\u00e1s importante, el proteasoma,\u201d explica\u00a0Jos\u00e9 Mar\u00eda Valpuesta, uno de los directores del trabajo e investigador en el CNB-CSIC.<\/p>\n

<\/a><\/p>\n

Mecanismo alternativo<\/h2>\n

Hasta ahora se pensaba que el proteasoma necesitaba una marca para reconocer las prote\u00ednas da\u00f1adas que tiene que eliminar. Ese etiquetado lo lleva a cabo otra prote\u00edna diminuta, denominada ubiquitina, que se une a las prote\u00ednas defectuosas, y que indica al sistema de reciclaje celular qu\u00e9 prote\u00ednas est\u00e1n da\u00f1adas o ya no sirven y deben ser enviadas al proteasoma para su degradaci\u00f3n.<\/p>\n

En la v\u00eda de eliminaci\u00f3n de prote\u00ednas conocida hasta ahora se consume energ\u00eda que procede del una mol\u00e9cula que funciona como \u201ccombustible\u201d, el ATP, que libera la fuerza que el proteasoma utiliza para introducir en su interior del proteasoma las prote\u00ednas da\u00f1adas antes de destruirlas.<\/p>\n

Este estudio muestra un sistema alternativo en el que otra prote\u00edna, llamada Bag1, cambia la forma del proteasoma para abrir una entrada directa sin consumir ATP. En este mecanismo alternativo participa el t\u00e1ndem de prote\u00ednas formado por dos prote\u00ednas guardianes (la chaperona Hsp70 y la cochaperona Bag1).<\/p>\n

Este estudio muestra un sistema alternativo en el que otra prote\u00edna, llamada Bag1, cambia la forma del proteasoma para abrir una entrada directa sin consumir ATP.\u00a0<\/p>\n

\u201cHsp70 puede unirse a diferentes cochaperonas y marcar las prote\u00ednas a degradar. Pero hemos observado que si la cochaperona que interviene es Bag1, se obvia el marcaje con ubiquitina, y se pueden transferir las prote\u00ednas da\u00f1adas directamente al proteasoma, donde se degradan de manera eficiente\u201d, explica Jorge Cu\u00e9llar, investigador del CNB-CSIC y otro de los responsables del trabajo. \u201cLa cochaperona Bag1 no solo act\u00faa como puente, sino que induce cambios estructurales en el proteasoma que facilitan la entrada de la prote\u00edna en su c\u00e1mara catal\u00edtica\u201d, a\u00f1ade Cu\u00e9llar.<\/p>\n

La prote\u00edna Bag1 parece estar en el coraz\u00f3n de este nuevo proceso de degradaci\u00f3n mediado por el proteasoma, y aunque es pronto para saber c\u00f3mo de generalizado est\u00e1 este mecanismo, an\u00e1lisis preliminares apuntan que pudiera estar asociado a la degradaci\u00f3n de prote\u00ednas amiloides. Adem\u00e1s, se ha descrito que Bag1 protege a las c\u00e9lulas neuronales de la toxicidad de diversas prote\u00ednas amiloides, y Hsp70 parece impedir la formaci\u00f3n de amiloides.<\/p>\n

\u201cPor ahora, jugamos con la idea de que, en condiciones de estr\u00e9s, la cochaperona Bag1 podr\u00eda regularse al alza de forma similar a lo que ocurre con Hsp70, para facilitar la eliminaci\u00f3n de prote\u00ednas formadoras de amiloide, sin necesidad de marcarlas con ubiquitina y gastar energ\u00eda para que el proteasoma las degrade\u201d, apunta Valpuesta.<\/p>\n

<\/a><\/p>\n

Potencial en el uso de terapias dirigidas<\/h2>\n

El hallazgo abre nuevas posibilidades terap\u00e9uticas, ya que podr\u00eda inspirar f\u00e1rmacos similares a los PROTACs pero basados en Bag1, llamados BagTACs, capaces de llevar prote\u00ednas patol\u00f3gicas al proteasoma sin necesidad de ubiquitina. Esta v\u00eda simplificada ser\u00eda especialmente \u00fatil en c\u00e1ncer, al permitir eliminar prote\u00ednas que sostienen el crecimiento tumoral, y tambi\u00e9n en enfermedades neurodegenerativas, donde la acumulaci\u00f3n de prote\u00ednas t\u00f3xicas es un rasgo clave. Seg\u00fan los autores, este mecanismo podr\u00eda impulsar una nueva generaci\u00f3n de terapias dirigidas.<\/p>\n

Referencia:<\/p>\n

Mois\u00e9s Maestro-L\u00f3pez, et Al.\u00a0\u201cStructures of the 26S proteasome in complex with the Hsp70 cochaperone Bag1 reveal a novel mechanism for direct transfer of substrates to the catalytic chamber\u201d,.\u00a0Science Advances\u00a0(2026)\u00a0DOI: 10.1126\/sciadv.adz3026<\/p>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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